Hsf3-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Hsf3-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-08674

品系全称

C57BL/6JCya-Hsf3em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-245525-Hsf3-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Hsf3-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-08674) were purchased from Cyagen.
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cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
heat shock transcription factor 3
基因别称
B230358A15Rik,HSF 3,HSTF 3
染色体号
Chr X (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001310754.2 | Ensembl: ENSMUST00000059003
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 3
敲除长度
~628 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
基因Hsf3是热休克因子家族的一员,参与调节细胞对热应激的响应。在哺乳动物中,Hsf3的功能相对较少被研究,但在鸟类中,Hsf3被认为是热休克响应(HSR)的主要调节因子。Hsf3在细胞内的激活通常需要较高的温度,并且具有与Hsf1不同的动力学特征。Hsf3的激活可以影响Hsf1的活性,从而调节热休克蛋白(HSPs)的表达,这些蛋白质在细胞应激时帮助维持蛋白质稳态[1]。

在真菌中,Hsf3的功能也显示出与哺乳动物和鸟类不同的特性。例如,在新型隐球菌中,Hsf3通过调节线粒体中的呼吸过程来控制细胞内的活性氧(ROS)水平。Hsf3的核和线粒体靶向信号对于其器官特异性功能是必需的。它通过抑制三羧酸循环相关基因的表达,同时促进电子传递链相关基因的表达,来调节线粒体内的ROS平衡。此外,Hsf3还能响应线粒体内多种应激,通过其DNA结合域上胱氨酸残基的氧化来增强DNA结合能力[2]。

在爬行动物中,Hsf1和Hsf3的合作调节对于热休克响应是重要的。研究发现,在蜥蜴和青蛙细胞中,Hsf1和Hsf3的DNA结合活性都能在热休克后诱导。进一步的研究表明,Hsf1和Hsf3的协同作用对于蜥蜴的热休克响应至关重要,并且这种响应机制在蜥蜴和青蛙中可能更加复杂[3]。

在鸡中,Hsf3的表达在胚胎发育过程中几乎持续存在于各种组织中,而在发育的后期,Hsf3成为了主要的应激响应因子。Hsf3的表达水平与热休克响应的强度并不总是与Hsf1的表达水平相关,这表明Hsf3可能在热休克基因表达中起着独立于Hsf1的作用[4]。

此外,研究发现,鸡的Hsf3能够直接结合并激活白细胞介素-6(IL-6)基因,这是发热反应机制中的一个关键环节。与哺乳动物中的Hsf1不同,鸡的Hsf3通过激活IL-6的表达来加剧发热反应,表明鸟类和哺乳动物在热休克响应机制上可能存在差异[6]。

在植物中,Hsf3也显示出独特的功能。例如,在拟南芥中,Hsf3的过表达能够在非热休克温度下诱导热休克蛋白的合成,并增强植物的耐热性。这表明Hsf3可能通过解除其活性的负调控或本身具有构成性活性来调节热休克响应[5]。

综上所述,基因Hsf3在不同的生物体中展现出多样的功能,从调节热休克响应到影响线粒体ROS平衡,再到参与发育和应激反应。Hsf3的研究不仅有助于我们理解热休克响应的复杂机制,也为植物耐热性改良和疾病治疗提供了新的视角和策略。随着研究的深入,Hsf3在细胞应激响应和生物学过程中的作用将会得到更全面的认识。

参考文献:
1. Tanabe, M, Kawazoe, Y, Takeda, S, Nagata, K, Nakai, A. . Disruption of the HSF3 gene results in the severe reduction of heat shock gene expression and loss of thermotolerance. In The EMBO journal, 17, 1750-8. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9501096/
2. Gao, Xindi, Fu, Yi, Sun, Shengyi, Wang, Ping, Ding, Chen. 2022. Cryptococcal Hsf3 controls intramitochondrial ROS homeostasis by regulating the respiratory process. In Nature communications, 13, 5407. doi:10.1038/s41467-022-33168-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36109512/
3. Takii, Ryosuke, Fujimoto, Mitsuaki, Matsuura, Yuki, Kawata, Masakado, Nakai, Akira. 2017. HSF1 and HSF3 cooperatively regulate the heat shock response in lizards. In PloS one, 12, e0180776. doi:10.1371/journal.pone.0180776. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28686674/
4. Tarkhan, Amneh H, Saleh, Khaled M M, Al-Zghoul, Mohammad Borhan. 2020. HSF3 and Hsp70 Expression during Post-Hatch Cold Stress in Broiler Chickens Subjected to Embryonic Thermal Manipulation. In Veterinary sciences, 7, . doi:10.3390/vetsci7020049. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32331280/
5. Prändl, R, Hinderhofer, K, Eggers-Schumacher, G, Schöffl, F. . HSF3, a new heat shock factor from Arabidopsis thaliana, derepresses the heat shock response and confers thermotolerance when overexpressed in transgenic plants. In Molecular & general genetics : MGG, 258, 269-78. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9645433/
6. Prakasam, Ramachandran, Fujimoto, Mitsuaki, Takii, Ryosuke, Inouye, Sachiye, Nakai, Akira. 2013. Chicken IL-6 is a heat-shock gene. In FEBS letters, 587, 3541-7. doi:10.1016/j.febslet.2013.09.012. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24055475/