Exd1-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Exd1-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-08386

品系全称

C57BL/6JCya-Exd1em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-241624-Exd1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Exd1-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-08386) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
exonuclease 3'-5' domain containing 1
基因别称
4932702D22Rik,Exdl1,mExd1
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_172857 | Ensembl: ENSMUST00000060009
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 7
敲除长度
~1.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:3045306Mice homozygous for a knock-out allele are fertile and viable, but exhibit defective biogenesis of antisense piRNAs and activation of transposons in male germ cells.
EXD1,即Exonuclease domain-containing 1,是一种在哺乳动物细胞中发现的蛋白质。该基因编码的蛋白质含有两个主要的结构域:一个核酸酶结构域和一个KH结构域。核酸酶结构域与核酸的切割活性相关,而KH结构域则与RNA的结合活性相关。EXD1在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括RNA的加工和转运、细胞周期的调控、以及应激反应等。

EXD1在哺乳动物piRNA的生物发生中发挥着关键作用。piRNA是一种小RNA,主要在生殖细胞中表达,具有抑制转座子的功能。研究表明,EXD1与MIWI2蛋白形成复合物,参与piRNA的加工和转运。EXD1的缺失会降低由MILI切割产生的序列数量,影响MIWI2 piRNA的生物发生,并导致LINE1逆转座子的去抑制[1]。

在植物中,也存在与EXD1类似的蛋白质,如AtSIEK。AtSIEK是一种植物特有的蛋白质,含有两个结构域:一个EXD1类似的结构域和一个KH结构域。AtSIEK在植物对盐胁迫的响应中发挥着重要作用。研究表明,AtSIEK在盐胁迫下被显著诱导,AtSIEK突变体对盐胁迫表现出敏感性,表明AtSIEK是植物对盐胁迫响应的正向调节因子。此外,AtSIEK与FRY2/CPL1相互作用,共同参与植物对盐胁迫的响应[2]。

在哺乳动物脑组织中,EXD1的表达受到AGAT缺陷的影响。AGAT是一种酶,参与hArg和肌酸的产生。hArg和肌酸是AGAT的代谢产物,与脑卒中病理有关。研究表明,AGAT缺陷会导致脑组织中EXD1的表达发生显著变化,这可能影响脑功能。此外,hArg和肌酸可以调节脑组织中其他基因的表达,如Pla2g4e和Bcas1[3]。

综上所述,EXD1是一种在多种生物学过程中发挥着重要作用的蛋白质。它在哺乳动物piRNA的生物发生、植物对盐胁迫的响应、以及脑组织中基因表达的调节等方面发挥着关键作用。对EXD1的研究有助于深入理解RNA的加工和转运、细胞周期的调控、以及应激反应等生物学过程,为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Yang, Zhaolin, Chen, Kuan-Ming, Pandey, Radha Raman, McCarthy, Andrew A, Pillai, Ramesh S. 2015. PIWI Slicing and EXD1 Drive Biogenesis of Nuclear piRNAs from Cytosolic Targets of the Mouse piRNA Pathway. In Molecular cell, 61, 138-52. doi:10.1016/j.molcel.2015.11.009. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26669262/
2. Zhang, Xiangxiang, Xie, Qinyu, Xiang, Lijun, Cai, Maohong, Chen, Tao. 2023. AtSIEK, an EXD1-like protein with KH domain, involves in salt stress response by interacting with FRY2/CPL1. In International journal of biological macromolecules, 233, 123369. doi:10.1016/j.ijbiomac.2023.123369. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36693612/
3. Jensen, Märit, Müller, Christian, Schwedhelm, Edzard, Zeller, Tanja, Choe, Chi-Un. 2020. Homoarginine- and Creatine-Dependent Gene Regulation in Murine Brains with l-Arginine:Glycine Amidinotransferase Deficiency. In International journal of molecular sciences, 21, . doi:10.3390/ijms21051865. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32182846/