Ttll8-flox 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Ttll8-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-08151

品系全称

C57BL/6JCya-Ttll8em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-239591-Ttll8-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Ttll8-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-08151) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
tubulin tyrosine ligase-like family, member 8
基因别称
1700019P01Rik,4933401B17
染色体号
Chr 15 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_172818.3 | Ensembl: ENSMUST00000109371
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 11
敲除长度
~936 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1922902Mice homozygous for a null allele of Ttll8 and Ttll3 exhibit reduced male fertility associated with asthenozoospermia and kinked flagellum.
TTLL8,全称为Tubulin tyrosine ligase-like 8,是一种与微管蛋白相关的蛋白质。微管蛋白是构成细胞骨架的重要成分,参与细胞分裂、细胞器运输、细胞形态维持等多种生物学过程。TTLL8作为微管蛋白的修饰酶,具有将酪氨酸残基连接到α-微管蛋白上的功能,这一过程称为酪氨酸化。酪氨酸化修饰可以影响微管的稳定性、动态性和功能。

TTLL8在细胞内的表达和活性受到严格调控,以确保微管蛋白的正常修饰和细胞功能的正常进行。例如,TTLL8的表达受到细胞周期调控,并在细胞分裂过程中发挥重要作用。此外,TTLL8的活性还受到其他蛋白质的调控,如TTLL10。

TTLL10是一种与TTLL8相互作用的蛋白质,两者共同参与微管蛋白的修饰过程。TTLL10是一种多聚甘氨酸连接酶,可以将甘氨酸残基连接到蛋白质上。研究发现,当TTLL10与TTLL8共同表达时,TTLL10可以催化微管蛋白的甘氨酸化修饰。甘氨酸化修饰可以影响微管的稳定性、动态性和功能,进而影响细胞分裂、细胞器运输、细胞形态维持等多种生物学过程。

甘氨酸化修饰是一种不寻常的微管蛋白翻译后修饰方式,可以影响微管的稳定性和动态性。研究发现,甘氨酸化修饰可以降低微管的稳定性,使其更容易发生解聚。此外,甘氨酸化修饰还可以影响微管的动态性,使其更容易发生聚合和解聚。这些变化可以影响细胞分裂、细胞器运输、细胞形态维持等多种生物学过程。

TTLL8和TTLL10还可以催化其他蛋白质的甘氨酸化修饰。研究发现,TTLL8和TTLL10可以催化多种酸性蛋白质的甘氨酸化修饰,包括分子量为170kDa、110kDa、75kDa、40kDa、35kDa和30kDa的蛋白质。这些蛋白质的功能和生物学过程目前还不清楚,需要进一步研究。

综上所述,TTLL8是一种重要的微管蛋白修饰酶,参与微管蛋白的酪氨酸化和甘氨酸化修饰。TTLL8与TTLL10相互作用,共同催化微管蛋白的甘氨酸化修饰。甘氨酸化修饰可以影响微管的稳定性和动态性,进而影响细胞分裂、细胞器运输、细胞形态维持等多种生物学过程。此外,TTLL8和TTLL10还可以催化其他蛋白质的甘氨酸化修饰,这些蛋白质的功能和生物学过程需要进一步研究[1]。

参考文献:
1. Ikegami, Koji, Setou, Mitsutoshi. 2009. TTLL10 can perform tubulin glycylation when co-expressed with TTLL8. In FEBS letters, 583, 1957-63. doi:10.1016/j.febslet.2009.05.003. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19427864/