Niban2-flox 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Niban2-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-07116

品系全称

C57BL/6NCya-Niban2em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6NCya

品系编号

CKOCMP-227737-Niban2-B6N-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Niban2-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-07116) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
niban apoptosis regulator 2
基因别称
9130404D14Rik,Fam129b,Meg-3
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_146119 | Ensembl: ENSMUST00000028135
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 4
敲除长度
~0.6 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
基因Niban2,也称为FAM129B(family with sequence similarity 129, member B),是一种在多种人类癌症中过表达的蛋白质。FAM129B与Ras GTPase-activating proteins (GAPs)相互作用,Ras GAPs是Ras激活的重要调节因子,而Ras激活在肿瘤发展中起着关键作用。FAM129B通过促进Ras的激活,进而激活ERK1/2和PKM2信号通路,导致β-catenin的转录激活,增加糖酵解基因的表达,促进肿瘤细胞的增殖和侵袭,以及支持脑肿瘤的形成[1]。

FAM129B还与心脏疾病和多种症状的表观遗传机制有关。在一项针对非洲裔美国人心脏疾病和多种症状的表观基因组研究中,发现FAM129B基因中的5个CpG位点的甲基化水平与心脏疾病相关,这些位点与心脏纤维化和肌肉组织调节有关。这表明FAM129B可能在心脏疾病的发生发展中起着重要作用[2]。

FAM129B还与细胞凋亡有关。研究发现,FAM129B在HeLa细胞中定位于粘附连接处,并与β-catenin共定位。当细胞凋亡被诱导时,FAM129B的缺失会导致细胞凋亡加速,而FAM129B的过表达可以抑制细胞凋亡。这表明FAM129B可能通过抑制细胞凋亡来促进肿瘤细胞侵袭[3]。

此外,FAM129B还与Nrf2的激活和抗氧化反应有关。Nrf2是抗氧化反应的主要调节因子,其在肿瘤中的激活可以促进肿瘤进展和转移,并赋予对化疗和放疗的耐药性。FAM129B通过与Keap1结合,减少Nrf2的泛素化,从而激活Nrf2的抗氧化信号通路。这导致FAM129B减少化疗敏感性,并赋予乳腺癌和肺癌不良预后[4]。

综上所述,基因Niban2(FAM129B)在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括Ras信号通路、细胞凋亡、Nrf2的激活和抗氧化反应。FAM129B的异常表达与多种癌症的发生发展密切相关。进一步研究FAM129B的生物学功能和调控机制,有助于深入理解肿瘤发生发展的分子机制,为肿瘤的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Ji, Haitao, Lee, Jong-Ho, Wang, Yugang, Lyu, Jianxin, Lu, Zhimin. 2015. EGFR phosphorylates FAM129B to promote Ras activation. In Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 113, 644-9. doi:10.1073/pnas.1517112113. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26721396/
2. Pathak, Gita A, Wendt, Frank R, De Lillo, Antonella, Gelernter, Joel, Polimanti, Renato. 2021. Epigenomic Profiles of African-American Transthyretin Val122Ile Carriers Reveals Putatively Dysregulated Amyloid Mechanisms. In Circulation. Genomic and precision medicine, 14, e003011. doi:10.1161/CIRCGEN.120.003011. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33428857/
3. Chen, Song, Evans, Hedeel Guy, Evans, David R. 2010. FAM129B/MINERVA, a novel adherens junction-associated protein, suppresses apoptosis in HeLa cells. In The Journal of biological chemistry, 286, 10201-9. doi:10.1074/jbc.M110.175273. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21148485/
4. Cheng, Kai-Chun, Lin, Ruey-Jen, Cheng, Jing-Yan, Yu, John, Yu, Alice L. 2019. FAM129B, an antioxidative protein, reduces chemosensitivity by competing with Nrf2 for Keap1 binding. In EBioMedicine, 45, 25-38. doi:10.1016/j.ebiom.2019.06.022. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31262713/