Ube2g2-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Ube2g2-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-06519

品系全称

C57BL/6JCya-Ube2g2em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-22213-Ube2g2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Ube2g2-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-06519) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
ubiquitin-conjugating enzyme E2G 2
基因别称
1110003O05Rik,D10Xrf369,UBC7,Ubc7p
染色体号
Chr 10 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_019803.3 | Ensembl: ENSMUST00000174510
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 5~6
敲除长度
~1361 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
Ube2g2,也称为 ubiquitin-conjugating enzyme E2 G2,是一种重要的蛋白质,属于泛素连接酶家族。泛素连接酶在细胞内蛋白质降解过程中起着关键作用,它们参与将泛素分子连接到靶蛋白上,从而标记这些蛋白进行降解。Ube2g2与多种生物学过程相关,包括细胞代谢、炎症反应、蛋白质稳态和疾病发生。

Ube2g2在脂滴相关过程中发挥重要作用。研究表明,Ube2g2参与了脂滴的降解过程,即脂滴的自噬。脂滴是细胞内储存中性脂质的细胞器,它们在细胞内脂质代谢中起着关键作用。自噬是一种细胞内的分解代谢过程,通过降解细胞内的蛋白质和细胞器来维持细胞内稳态。脂滴的自噬对于维持细胞内脂质稳态和胆固醇代谢至关重要。研究表明,Ube2g2在脂滴的自噬过程中发挥着重要的调节作用[1]。

除了脂滴相关过程,Ube2g2还与DNA甲基化和基因表达相关。研究发现,在亚生育能力男性的精子中,UBE2G2基因的DNA甲基化水平和基因表达水平发生了显著变化[2]。这表明Ube2g2可能在精子发育和生育能力中发挥重要作用。

Ube2g2的染色体定位和表达模式也已被研究。UBE2G2基因定位于人类染色体21q22.3,并且在不同组织中广泛表达[3]。UBE2G2基因的转录产物在所有组织中都存在,并且具有两种不同的转录本,分别为2.9kb和7.0kb[3]。

Ube2g2的功能机制也得到了深入研究。研究表明,Ube2g2可以通过与gp78相互作用,将预先形成的泛素链从Ube2g2转移到底物上,从而参与蛋白质的泛素化过程[4]。此外,gp78的G2BR和CUE结构域协同作用,使Ube2g2上的泛素链从末端延伸,进一步促进了泛素化过程[5]。

Ube2g2还参与了内质网相关蛋白降解(ERAD)过程。ERAD是一种细胞内的质量控制机制,负责识别和降解内质网中的错误折叠或受损的蛋白质。研究表明,UBE2G2基因参与了胰岛素前体分子的降解和随后胰岛素B链抗原的呈现,这对于1型糖尿病的发病机制具有重要意义[6]。

此外,Ube2g2还可能作为一种潜在的肿瘤抑制基因。研究发现,在非小细胞肺癌(NSCLC)中,UBE2G2基因的表达水平显著降低,并且与患者的总体生存期呈正相关[7]。这表明Ube2g2可能在NSCLC的发生和发展中发挥抑制作用。

为了深入研究Ube2g2的功能和机制,研究者们进行了UBE2G2基因的表达、纯化和结构分析。研究发现,UBE2G2基因的表达产物在细菌中成功表达,并且具有活性,可以与泛素分子结合[8]。

最后,研究发现,疟原虫感染中的疟色素(hemozoin)的摄入可以改变泛素化过程相关基因的表达模式。在疟色素处理的PBMCs中,UBE2G2基因的表达水平发生了显著变化[9]。

综上所述,Ube2g2是一种重要的蛋白质,参与调节细胞内的多种生物学过程。它在脂滴相关过程、DNA甲基化和基因表达、染色体定位和表达模式、功能机制、内质网相关蛋白降解过程、肿瘤抑制和疟疾发病机制等方面发挥着重要作用。Ube2g2的研究有助于深入理解细胞内的蛋白质降解过程、DNA甲基化和基因表达调控、内质网相关蛋白降解机制以及疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Robichaud, Sabrina, Fairman, Garrett, Vijithakumar, Viyashini, Baetz, Kristin, Ouimet, Mireille. 2021. Identification of novel lipid droplet factors that regulate lipophagy and cholesterol efflux in macrophage foam cells. In Autophagy, 17, 3671-3689. doi:10.1080/15548627.2021.1886839. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33590792/
2. Laqqan, M, Hammadeh, M E. 2017. Alterations in DNA methylation patterns and gene expression in spermatozoa of subfertile males. In Andrologia, 50, . doi:10.1111/and.12934. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29230837/
3. Katsanis, N, Fisher, E M. . Identification, expression, and chromosomal localization of ubiquitin conjugating enzyme 7 (UBE2G2), a human homologue of the Saccharomyces cerevisiae ubc7 gene. In Genomics, 51, 128-31. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9693041/
4. Li, Wei, Tu, Daqi, Brunger, Axel T, Ye, Yihong. 2007. A ubiquitin ligase transfers preformed polyubiquitin chains from a conjugating enzyme to a substrate. In Nature, 446, 333-7. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17310145/
5. Liu, Weixiao, Shang, Yongliang, Li, Wei. 2014. gp78 elongates of polyubiquitin chains from the distal end through the cooperation of its G2BR and CUE domains. In Scientific reports, 4, 7138. doi:10.1038/srep07138. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25409783/
6. Cremer, Tom, Hoelen, Hanneke, van de Weijer, Michael L, Lebbink, Robert Jan, Wiertz, Emmanuel J H J. 2024. Proinsulin degradation and presentation of a proinsulin B-chain autoantigen involves ER-associated protein degradation (ERAD)-enzyme UBE2G2. In PloS one, 19, e0287877. doi:10.1371/journal.pone.0287877. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38787820/
7. Rose, S A, Leek, J P, Moynihan, T P, Markham, A F, Robinson, P A. . Assignment1 of the ubiquitin conjugating enzyme gene, UBE2G2, to human chromosome band 21q22.3 by in situ hybridization. In Cytogenetics and cell genetics, 83, 98-9. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9925943/
8. Zhao, Xinchun, Yongchun, Zhou, Qian, Hu, Yunchao, Huang, Guangbiao, Zhou. . Identification of a potential tumor suppressor gene, UBL3, in non-small cell lung cancer. In Cancer biology & medicine, 17, 76-87. doi:10.20892/j.issn.2095-3941.2019.0279. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32296577/
9. Reyes, Luis F, Sommer, César A, Beltramini, Leila M, Henrique-Silva, Flávio. 2005. Expression, purification, and structural analysis of (HIS)UBE2G2 (human ubiquitin-conjugating enzyme). In Protein expression and purification, 45, 324-8. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16214370/