Engase-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Engase-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-06137

品系全称

C57BL/6JCya-Engaseem1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-217364-Engase-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Engase-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-06137) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
endo-beta-N-acetylglucosaminidase
基因别称
C130099A03,D230014K01Rik
染色体号
Chr 11 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_172573 | Ensembl: ENSMUST00000135383
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 4~7
敲除长度
~2.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:2443788Mice homozgyous for knock-out alleles of this gene and Ngly1 exhibit restored endoplasmic reticulum (ER)-associated degradation (ERAD) process compared with MEFs lacking only Ngly1.
基因Engase,也称为内源性-β-N-乙酰氨基葡萄糖苷酶(endo-β-N-acetylglucosaminidase),是一种在真核生物中高度保守的细胞质去糖基化酶。它在内质网相关蛋白降解(ERAD)过程中发挥作用,通过去除错误折叠的糖蛋白上的N-连接糖链,帮助细胞清除这些有害蛋白质。此外,Engase还参与细胞内糖链的生成和修饰,影响多种生物学过程,包括细胞发育、信号传导和代谢等。

在哺乳动物中,Engase与另一种去糖基化酶Ngly1协同作用,共同参与ERAD过程。Ngly1缺失会导致严重的全身症状,而Engase的缺失则可以部分挽救Ngly1缺失小鼠的胚胎致死性[1]。这表明Engase在哺乳动物中具有重要的生理功能,并且可能与Ngly1存在功能上的互补。

在植物中,Engase参与高甘露糖型游离N-糖链(FNGs)的生成,这些FNGs可能在植物发育和果实成熟过程中发挥信号传导作用[3]。通过CRISPR-Cas9基因编辑技术,研究者成功构建了Engase活性抑制的番茄突变体,发现这些突变体在果实成熟方面与野生型没有显著差异,但产生了结构特征不同的FNGs[5]。这为研究Engase在植物中的生理功能提供了新的模型。

在真菌中,Engase的活性与生长、分生孢子的形成和对抗病原真菌的能力有关[2]。在真菌Trichoderma atroviride中,Eng18B基因编码的Engase参与内质网相关蛋白降解途径,影响真菌的生长和抗病能力。Eng18B缺失菌株在生长速率和对抗病原真菌的能力方面都表现出显著差异,这表明Engase在真菌中具有重要的生物学功能。

此外,Engase在人体肠道微生物中也发挥重要作用。人体肠道微生物表达多种功能不同的Engase,以代谢肠道中的N-糖链。例如,在肠道共生菌Bacteroides thetaiotaomicron中,存在两个不同的PUL基因簇编码的Engase,它们具有不同的结构和功能特性,以适应不同的环境条件[4]。

综上所述,基因Engase在多种生物体中发挥着重要的生物学功能,参与糖链的生成、修饰和降解,影响细胞发育、信号传导和代谢等生物学过程。Engase的研究有助于深入理解糖链的生物合成和功能,为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Fujihira, Haruhiko, Masahara-Negishi, Yuki, Tamura, Masaru, Funakoshi, Yoko, Suzuki, Tadashi. 2017. Lethality of mice bearing a knockout of the Ngly1-gene is partially rescued by the additional deletion of the Engase gene. In PLoS genetics, 13, e1006696. doi:10.1371/journal.pgen.1006696. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28426790/
2. Dubey, Mukesh K, Ubhayasekera, Wimal, Sandgren, Mats, Jensen, Dan Funck, Karlsson, Magnus. 2012. Disruption of the Eng18B ENGase gene in the fungal biocontrol agent Trichoderma atroviride affects growth, conidiation and antagonistic ability. In PloS one, 7, e36152. doi:10.1371/journal.pone.0036152. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22586463/
3. Maeda, Megumi, Kimura, Yoshinobu. 2014. Structural features of free N-glycans occurring in plants and functional features of de-N-glycosylation enzymes, ENGase, and PNGase: the presence of unusual plant complex type N-glycans. In Frontiers in plant science, 5, 429. doi:10.3389/fpls.2014.00429. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25237315/
4. Sastre, Diego E, Sultana, Nazneen, V A S Navarro, Marcos, Guerin, Marcelo E, Sundberg, Eric J. 2024. Human gut microbes express functionally distinct endoglycosidases to metabolize the same N-glycan substrate. In Nature communications, 15, 5123. doi:10.1038/s41467-024-48802-3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38879612/
5. Okamoto, Naoko, Maeda, Megumi, Yamamoto, Chiharu, Ezura, Hiroshi, Kimura, Yoshinobu. 2022. Construction of tomato plants with suppressed endo-β-N-acetylglucosaminidase activity using CRISPR-Cas9 mediated genome editing. In Plant physiology and biochemistry : PPB, 190, 203-211. doi:10.1016/j.plaphy.2022.08.009. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36130423/