Pdc-flox 基因敲除小鼠

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复苏/繁育服务
产品名称

Pdc-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-04854

品系全称

C57BL/6JCya-Pdcem1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-20028-Pdc-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Pdc-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-04854) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
phosducin
基因别称
Rpr-1,Rpr1
染色体号
Chr 1 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001159730.1 | Ensembl: ENSMUST00000165062
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 3
敲除长度
~685 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:98090Homozygous null mice display normal retinal morphology and rod function with reduced transducin (Gnat1) translocation. Mice homozygous for a different knock-out allele exhibit large pupils, increased blood pressure, age-related vascular smooth muscle hypertrophy, and stress-induced hypertension.
Pdc,也称为pyruvate decarboxylase,是一种重要的代谢酶,它参与了糖酵解和三羧酸循环(TCA循环)中的关键步骤。在真核生物中,Pdc是线粒体丙酮酸脱氢酶复合体(PDC)的组成部分,该复合体负责将丙酮酸转化为乙酰辅酶A,这是细胞呼吸和能量生产的关键步骤。Pdc的活性受到多种因素的调控,包括磷酸化和乙酰化等翻译后修饰。Pdc的活性降低会导致细胞代谢从氧化磷酸化转向有氧糖酵解,这在肿瘤细胞中尤为常见。

在肿瘤细胞中,Pdc的活性降低会导致细胞代谢从氧化磷酸化转向有氧糖酵解,这是因为肿瘤细胞需要大量的能量来支持其快速生长和分裂。Pdc的活性降低会导致细胞产生大量的乳酸,从而促进有氧糖酵解和H3K56乳酸化介导的基因表达,从而促进肿瘤进展[1]。

Pdc的活性受到多种因素的调控,包括磷酸化和乙酰化等翻译后修饰。在肝细胞癌中,Pdc的活性受到PDHX乙酰化的调控。PDHX是PDC的一个组成部分,它被p300在Lys 488位点乙酰化,阻碍了PDHX和二氢硫辛酰转移酶(E2)之间的相互作用,从而抑制了PDC的组装和激活。PDC的破坏导致大部分葡萄糖转化为乳酸,从而促进有氧糖酵解和H3K56乳酸化介导的基因表达,从而促进肿瘤进展[1]。

Pdc的活性还受到基因表达和遗传缺陷的调控。Pdc的基因表达受到多种因素的调控,包括饮食和激素治疗等。Pdc的基因缺陷会导致一系列神经功能障碍,包括发育迟缓、智力障碍和运动障碍等。目前,已报道了许多Pdc基因缺陷的病例,其中最常见的是丙酮酸脱氢酶缺陷症,这是一种由Pdc基因突变引起的遗传性疾病,导致Pdc活性降低[2]。

综上所述,Pdc是一种重要的代谢酶,参与调控糖酵解和TCA循环中的关键步骤。Pdc的活性受到多种因素的调控,包括翻译后修饰、基因表达和遗传缺陷等。Pdc的活性降低会导致细胞代谢从氧化磷酸化转向有氧糖酵解,这在肿瘤细胞中尤为常见。Pdc的研究有助于深入理解细胞代谢的调控机制和肿瘤的发生发展机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Jiang, Zetan, Xiong, Nanchi, Yan, Ronghui, Jia, Weidong, Zhang, Huafeng. . PDHX acetylation facilitates tumor progression by disrupting PDC assembly and activating lactylation-mediated gene expression. In Protein & cell, 16, 49-63. doi:10.1093/procel/pwae052. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39311688/
2. Patel, M S, Naik, S, Wexler, I D, Kerr, D S. . Gene regulation and genetic defects in the pyruvate dehydrogenase complex. In The Journal of nutrition, 125, 1753S-1757S. doi:10.1093/jn/125.suppl_6.1753S. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/7782940/