Pgk1-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Pgk1-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-04258

品系全称

C57BL/6NCya-Pgk1em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6NCya

品系编号

CKOCMP-18655-Pgk1-B6N-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Pgk1-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-04258) were purchased from Cyagen.
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cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
phosphoglycerate kinase 1
基因别称
Pgk-1
染色体号
Chr X (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_008828 | Ensembl: ENSMUST00000081593
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 3~4
敲除长度
~0.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示

发表文献

Nature Communications
2025-12-03
Impaired glycolysis-derived serine metabolism as a key driver of podocyte injury with senescence
1
PGK1,也称为Phosphoglycerate kinase 1,是一种重要的糖酵解酶。它在糖酵解途径中起着关键作用,参与将1,3-二磷酸甘油酸转化为3-磷酸甘油酸的反应,同时产生ATP。PGK1在细胞能量代谢中扮演着重要角色,其活性受到多种因素的调控,包括细胞内外的代谢信号和转录因子等。

PGK1在多种疾病中发挥重要作用。例如,在胶质瘤中,长链非编码RNA NEAT1可以与PGK1相互作用,促进PGK1的稳定性,从而促进胶质瘤细胞的增殖和糖酵解[1]。在SMAD4阴性的胰腺癌中,PGK1的表达水平升高,增强糖酵解和肿瘤的侵袭性。PGK1的定位也影响其功能,核PGK1倾向于通过线粒体氧化磷酸化促进细胞转移,而细胞质PGK1则通过作为糖酵解酶支持细胞增殖[2]。

在胶质母细胞瘤中,HIF1α和ATF3通过调节P4HA1和琥珀酸信号通路,参与PGK1的琥珀酰化修饰,从而影响PGK1的稳定性和活性,进而影响肿瘤的糖酵解和免疫微环境[3]。在乳腺癌中,长链非编码RNA LINC00926可以抑制PGK1的表达,从而抑制乳腺癌细胞的生长和转移[4]。PGK1还可以与雄激素受体(AR)相互作用,调节AR的稳定性和功能,影响卵泡发育和排卵[5]。

PGK1的缺陷是一种罕见的X连锁遗传病,其特征是肌肉疼痛、活动后僵硬、运动不耐受和肌肉肌红蛋白尿。这种疾病是由于PGK1基因中的致病变异引起的,导致PGK1酶活性降低[6]。此外,PGK1还在创伤性脑损伤后铁死亡的发生中发挥作用,其表达水平与脑损伤的严重程度呈负相关[7]。

PGK1还可以通过调节KEAP1-NRF2信号通路,影响细胞的抗氧化应激反应。PGK1的抑制剂可以导致甲基乙二醛的积累,进而修饰KEAP1,导致KEAP1二聚化和NRF2的积累,激活NRF2转录程序[8]。在酵母中,PGK1的过表达可以抑制细胞凋亡表型,恢复正常的细胞衰老、过氧化氢抵抗和核完整性[9]。

综上所述,PGK1是一种重要的糖酵解酶,在细胞能量代谢和多种疾病的发生发展中发挥重要作用。PGK1的活性受到多种因素的调控,包括细胞内外的代谢信号和转录因子等。PGK1的研究有助于深入理解糖酵解途径的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Liang, Jingshan, Liu, Changtao, Xu, Dezhi, Xie, Kang, Li, Aimin. 2022. LncRNA NEAT1 facilitates glioma progression via stabilizing PGK1. In Journal of translational medicine, 20, 80. doi:10.1186/s12967-022-03273-2. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35123484/
2. Liang, Chen, Shi, Si, Qin, Yi, Xu, Jin, Yu, Xian-Jun. 2019. Localisation of PGK1 determines metabolic phenotype to balance metastasis and proliferation in patients with SMAD4-negative pancreatic cancer. In Gut, 69, 888-900. doi:10.1136/gutjnl-2018-317163. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31611300/
3. Yang, Shixue, Zhan, Qi, Su, Dongyuan, Yang, Eryan, Kang, Chunsheng. . HIF1α/ATF3 partake in PGK1 K191/K192 succinylation by modulating P4HA1/succinate signaling in glioblastoma. In Neuro-oncology, 26, 1405-1420. doi:10.1093/neuonc/noae040. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38441561/
4. Chu, Zhong, Huo, Nan, Zhu, Xiang, Zhang, Qingyuan, Xu, Xiaojie. 2021. FOXO3A-induced LINC00926 suppresses breast tumor growth and metastasis through inhibition of PGK1-mediated Warburg effect. In Molecular therapy : the journal of the American Society of Gene Therapy, 29, 2737-2753. doi:10.1016/j.ymthe.2021.04.036. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33940159/
5. Liu, Xia, Sun, Changfa, Zou, Kexin, Yu, Chuanjin, Huang, Hefeng. 2020. Novel PGK1 determines SKP2-dependent AR stability and reprograms granular cell glucose metabolism facilitating ovulation dysfunction. In EBioMedicine, 61, 103058. doi:10.1016/j.ebiom.2020.103058. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33096483/
6. Behlmann, Andrea Medrano, Goyal, Namita A, Yang, Xiaoyu, Chen, Ping H, Ankala, Arunkanth. 2018. A Hemizygous Deletion Within the PGK1 Gene in Males with PGK1 Deficiency. In JIMD reports, 45, 105-110. doi:10.1007/8904_2018_147. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30570712/
7. Wang, Zhao, Tian, Jinjie, Wang, Lei, Feng, Sujuan, Zhang, Yi. 2024. PGK1 Is Involved in the HIF-1 Signaling Pathway as a Hub Gene for Ferroptosis After Traumatic Brain Injury. In Molecular neurobiology, 62, 233-245. doi:10.1007/s12035-024-04170-z. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38833128/
8. Pei, Shengbin, Zhang, Pengpeng, Yang, Lili, Xia, Yiqin, Xie, Hui. 2023. Exploring the role of sphingolipid-related genes in clinical outcomes of breast cancer. In Frontiers in immunology, 14, 1116839. doi:10.3389/fimmu.2023.1116839. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36860848/
9. Bollong, Michael J, Lee, Gihoon, Coukos, John S, Schultz, Peter G, Moellering, Raymond E. 2018. A metabolite-derived protein modification integrates glycolysis with KEAP1-NRF2 signalling. In Nature, 562, 600-604. doi:10.1038/s41586-018-0622-0. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30323285/

发表文献

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