Padi1-flox 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Padi1-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-04222

品系全称

C57BL/6JCya-Padi1em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-18599-Padi1-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Padi1-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-04222) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
peptidyl arginine deiminase, type I
基因别称
Pdi1
染色体号
Chr 4 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_011059 | Ensembl: ENSMUST00000026378
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 3
敲除长度
~0.9 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
PADI1,即肽精氨酸脱亚胺酶1,是一种在生物体内催化蛋白质精氨酸残基转化为瓜氨酸残基的酶。PADI1在多种组织中表达,包括表皮和子宫,其表达水平在分化程度更高的角质形成细胞中更高。PADI1的活性在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括细胞分化、免疫反应和早期胚胎发育等。

PADI1在表皮中的作用与其参与角质形成细胞的分化过程有关。研究发现,PADI1的表达受到钙离子浓度的影响,高钙环境下PADI1的表达水平更高[2]。PADI1的转录调控受到多种转录因子的调控,包括MZF1、Sp1/Sp3和NF-κB等[2,5]。PADI1在角质形成细胞分化过程中,通过催化角蛋白等蛋白质的瓜氨酸化,促进细胞分化和角化过程。

除了在表皮中的作用,PADI1还在早期胚胎发育中发挥重要作用。研究表明,PADI1通过催化组蛋白尾部的瓜氨酸化,参与调节早期胚胎基因组转录的激活,促进早期胚胎发育[3]。PADI1的缺乏或抑制会导致早期胚胎发育停滞和转录活性的降低。

PADI1在肿瘤免疫微环境中也发挥着重要作用。研究发现,PADI1在结直肠癌(CRC)中高表达,并与CRC患者的预后相关。PADI1的表达与患者的年龄、性别、TNM分期等因素相关,且与免疫相关功能和通路高度富集[1]。进一步的研究发现,PADI1共表达基因(PCGs)风险评分可以作为CRC的独立预后因素,且与免疫微环境和免疫治疗效果相关。PADI1及其共表达基因的调控可能与促进免疫逃逸和免疫功能障碍的通路有关[1]。

此外,PADI1在糖酵解和癌细胞增殖中也发挥着重要作用。研究发现,PADI1和PADI3的表达受到CHD4的调控,PADI1和PADI3可以催化丙酮酸激酶M2(PKM2)的瓜氨酸化,从而改变PKM2的活性,促进糖酵解和癌细胞增殖[4]。

综上所述,PADI1是一种在多种生物学过程中发挥重要作用的酶。PADI1在表皮分化、早期胚胎发育、肿瘤免疫微环境、糖酵解和癌细胞增殖等方面发挥着重要作用。PADI1的调控机制复杂,受到多种转录因子的调控。PADI1的研究有助于深入理解其在生物学过程中的作用机制,为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Zhang, Yi-Ran, Zhang, Lei, Li, Feng, Gong, Chao, Pan, Yun-Long. 2022. PADI1 and Its Co-Expressed Gene Signature Unveil Colorectal Cancer Prognosis and Immunotherapy Efficacy. In Journal of oncology, 2022, 8394816. doi:10.1155/2022/8394816. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36471887/
2. Dong, Sijun, Ying, Shibo, Kojima, Toshio, Simon, Michel, Takahara, Hidenari. 2007. Crucial roles of MZF1 and Sp1 in the transcriptional regulation of the peptidylarginine deiminase type I gene (PADI1) in human keratinocytes. In The Journal of investigative dermatology, 128, 549-57. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17851584/
3. Zhang, Xiaoqian, Liu, Xiaoqiu, Zhang, Mei, Coonrod, Scott A, Zhang, Xuesen. 2016. Peptidylarginine deiminase 1-catalyzed histone citrullination is essential for early embryo development. In Scientific reports, 6, 38727. doi:10.1038/srep38727. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/27929094/
4. Coassolo, Sébastien, Davidson, Guillaume, Negroni, Luc, Romier, Christophe, Davidson, Irwin. 2021. Citrullination of pyruvate kinase M2 by PADI1 and PADI3 regulates glycolysis and cancer cell proliferation. In Nature communications, 12, 1718. doi:10.1038/s41467-021-21960-4. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33741961/
5. Ying, Shibo, Kojima, Toshio, Kawada, Akira, Simon, Michel, Takahara, Hidenari. 2010. An intronic enhancer driven by NF-κB contributes to transcriptional regulation of peptidylarginine deiminase type I gene in human keratinocytes. In The Journal of investigative dermatology, 130, 2543-52. doi:10.1038/jid.2010.179. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20596086/