M6pr-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

M6pr-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-03548

品系全称

C57BL/6JCya-M6prem1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-17113-M6pr-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: M6pr-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-03548) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
mannose-6-phosphate receptor, cation dependent
基因别称
CD-MPR,Mpr46
染色体号
Chr 6 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_010749 | Ensembl: ENSMUST00000007602
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 3
敲除长度
~1.2 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:96904Mice homozygous for disruptions in this gene are fertile and display no visible phenotypic abnormalities; however, serum levels of lysosomal enzymes are elevated.
M6pr,也称为mannose-6-phosphate receptor(M6PR),是一种重要的细胞表面受体,主要功能是介导含有mannose-6-phosphate(M6P)修饰的溶酶体酶从细胞质向溶酶体的转运。M6pr在细胞内蛋白质降解过程中起着关键作用,其功能障碍可能导致多种疾病,如神经退行性疾病、癌症等。

M6pr是一种跨膜蛋白,其结构包括细胞外的配体结合域、跨膜结构域和细胞内的信号传导域。M6pr与M6P修饰的溶酶体酶结合后,通过受体介导的胞吞作用进入细胞,最终将溶酶体酶转运至溶酶体进行降解。

M6pr在细胞内蛋白质降解过程中起着关键作用,其功能障碍可能导致多种疾病,如神经退行性疾病、癌症等。例如,在帕金森病中,M6pr介导的溶酶体酶降解途径受到抑制,导致α-突触核蛋白(α-synuclein)等毒性蛋白质在细胞内积累,引起神经细胞死亡。

此外,M6pr还与癌症的发生发展密切相关。研究发现,M6pr在多种癌症细胞中高表达,如食管癌、乳腺癌等。M6pr通过促进肿瘤细胞的生长、侵袭和转移,在癌症的发生发展中发挥重要作用。

最近的研究表明,M6pr在细胞外蛋白质降解中也起着重要作用。LYTACs(Lysosome-targeting chimaeras)是一种新型的蛋白质降解平台,其通过结合细胞表面M6pr和靶蛋白的细胞外结构域,将靶蛋白转运至溶酶体进行降解。LYTACs为治疗那些难以通过传统方法进行靶向的细胞外和膜相关蛋白提供了新的策略[1]。

此外,M6pr还与细胞内蛋白质降解途径中的其他分子相互作用,如cullin-3、retromer等。这些分子调节M6pr的活性,影响其介导的蛋白质降解过程[2]。

综上所述,M6pr是一种重要的细胞表面受体,在细胞内蛋白质降解过程中起着关键作用。M6pr功能障碍可能导致多种疾病,如神经退行性疾病、癌症等。此外,M6pr在细胞外蛋白质降解中也起着重要作用,为治疗那些难以通过传统方法进行靶向的细胞外和膜相关蛋白提供了新的策略。深入研究M6pr的生物学功能和调控机制,有助于开发新的疾病治疗方法和药物。

参考文献:
1. Banik, Steven M, Pedram, Kayvon, Wisnovsky, Simon, Riley, Nicholas M, Bertozzi, Carolyn R. 2020. Lysosome-targeting chimaeras for degradation of extracellular proteins. In Nature, 584, 291-297. doi:10.1038/s41586-020-2545-9. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32728216/
2. Ahn, Green, Riley, Nicholas M, Kamber, Roarke A, Banik, Steven M, Bertozzi, Carolyn R. 2023. Elucidating the cellular determinants of targeted membrane protein degradation by lysosome-targeting chimeras. In Science (New York, N.Y.), 382, eadf6249. doi:10.1126/science.adf6249. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37856615/