Prmt2-flox 基因敲除小鼠

下单100%中奖,最高可得千元京东卡
复苏/繁育服务
产品名称

Prmt2-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-02976

品系全称

C57BL/6JCya-Prmt2em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-15468-Prmt2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Prmt2-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-02976) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
protein arginine N-methyltransferase 2
基因别称
Hrmt1l1
染色体号
Chr 10 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001302965 | Ensembl: ENSMUST00000099572
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 7
敲除长度
~2.1 kb
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:1316652Mice homozygous for a knock-out allele display a hyperplastic response to vascular injury while mutant mouse embryonic fibroblasts show an earlier S phase entry following release of serum starvation.
PRMT2,即蛋白质精氨酸甲基转移酶2,是一种在细胞内广泛表达的甲基转移酶。其主要功能是通过催化蛋白质中精氨酸残基的甲基化来调节基因表达和蛋白质功能。PRMT2属于I型精氨酸甲基转移酶家族,该家族成员在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括细胞增殖、分化、信号传导和疾病发生。PRMT2的底物包括组蛋白和非组蛋白,其中组蛋白H3的精氨酸8位点的非对称二甲基化(H3R8me2a)是PRMT2的主要作用位点。

PRMT2在多种肿瘤中高表达,并与不良预后相关。例如,在胶质母细胞瘤中,PRMT2在缺氧条件下被HIF1α激活,并通过其H3R8me2a活性促进缺氧诱导基因的转录激活,进而促进肿瘤细胞的迁移和肿瘤进展[1]。在肾细胞癌中,PRMT2通过增强WNT5A的转录表达,促进肿瘤的发生和转移[2]。在乳腺癌中,PRMT2的表达水平与预后相关,其下调可导致细胞周期调控、DNA修复和肿瘤发生相关基因的表达改变,进而影响患者的生存率[6]。在肝细胞癌中,PRMT2通过H3R8me2a甲基化激活Bcl2基因表达,促进肿瘤的发生[7]。

PRMT2在HIV-1病毒潜伏中也发挥着重要作用。HIV-1的Tat蛋白是病毒转录和复制的关键调节因子,而PRMT2是Tat活化的关键抑制剂,通过甲基化Tat蛋白的精氨酸52位点,抑制其进入超级延长复合物(SEC),从而促进病毒的潜伏[3]。

PRMT2在动脉粥样硬化中也发挥着重要作用。在糖尿病小鼠中,巨噬细胞中PRMT2的表达降低,导致动脉粥样硬化斑块的炎症反应加剧,进而影响动脉粥样硬化斑块的消退[4]。

PRMT2在发育过程中也发挥着重要作用。在胚胎发育过程中,PRMT2通过β-catenin招募到目标启动子,并催化H3R8me2a的生成,从而建立有利的染色质结构,为后期基因表达奠定基础[5]。

综上所述,PRMT2是一种重要的甲基转移酶,在多种生物学过程中发挥着重要作用,包括肿瘤发生、病毒潜伏和动脉粥样硬化等。其通过甲基化组蛋白和非组蛋白,调节基因表达和蛋白质功能,影响细胞增殖、分化和炎症反应等过程。因此,PRMT2可能成为治疗肿瘤、病毒感染和动脉粥样硬化等疾病的新靶点。

参考文献:
1. Dong, Feng, Sun, Xiaoyu, Su, Jiacheng, Xu, Guogang, Wu, Xudong. 2024. Hypoxia-inducible PRMT2 addiction in glioblastomas. In Cellular signalling, 117, 111094. doi:10.1016/j.cellsig.2024.111094. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38341123/
2. Li, Zhongwei, Chen, Chaozhen, Yong, Hongmei, Bai, Jin, Li, Hailong. 2023. PRMT2 promotes RCC tumorigenesis and metastasis via enhancing WNT5A transcriptional expression. In Cell death & disease, 14, 322. doi:10.1038/s41419-023-05837-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37173306/
3. Jin, Jiaxing, Bai, Hui, Yan, Han, Gao, Xin, Hu, Deqing. 2023. PRMT2 promotes HIV-1 latency by preventing nucleolar exit and phase separation of Tat into the Super Elongation Complex. In Nature communications, 14, 7274. doi:10.1038/s41467-023-43060-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37949879/
4. Vurusaner, Beyza, Thevkar-Nages, Prashanth, Kaur, Ravneet, Garabedian, Michael J, Fisher, Edward A. 2022. Loss of PRMT2 in myeloid cells in normoglycemic mice phenocopies impaired regression of atherosclerosis in diabetic mice. In Scientific reports, 12, 12031. doi:10.1038/s41598-022-15349-6. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35835907/
5. Blythe, Shelby A, Cha, Sang-Wook, Tadjuidje, Emmanuel, Heasman, Janet, Klein, Peter S. . beta-Catenin primes organizer gene expression by recruiting a histone H3 arginine 8 methyltransferase, Prmt2. In Developmental cell, 19, 220-31. doi:10.1016/j.devcel.2010.07.007. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20708585/
6. Oh, Tae Gyu, Bailey, Peter, Dray, Eloise, Dowhan, Dennis H, Muscat, George E O. 2014. PRMT2 and RORγ expression are associated with breast cancer survival outcomes. In Molecular endocrinology (Baltimore, Md.), 28, 1166-85. doi:10.1210/me.2013-1403. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24911119/
7. Hu, Guohui, Yan, Chen, Xie, Peiyi, Shao, Jia, Ge, Jin. 2020. PRMT2 accelerates tumorigenesis of hepatocellular carcinoma by activating Bcl2 via histone H3R8 methylation. In Experimental cell research, 394, 112152. doi:10.1016/j.yexcr.2020.112152. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32574605/