Fut7-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Fut7-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-02503

品系全称

C57BL/6JCya-Fut7em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-14347-Fut7-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Fut7-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-02503) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
fucosyltransferase 7
基因别称
FTVII,Fuc-TVII,FucT-VII
染色体号
Chr 2 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001177366.1 | Ensembl: ENSMUST00000100320
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 1~2
敲除长度
~2117 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:107692Mice homozygous for disruptions in this gene are superficially normal. However, abnormalities are found in immune cell function and lymph node morphology. Redeuced tumor metastasis is also seen.
FUT7,也称为α1,3-岩藻糖基转移酶VII,是一种重要的糖基转移酶,负责催化岩藻糖基转移到特定糖链上,形成岩藻糖基化的糖链结构。这种岩藻糖基化在多种生物学过程中发挥重要作用,包括细胞粘附、信号传导、免疫识别和病原体感染等。FUT7在多种细胞类型中表达,包括内皮细胞、白细胞和肿瘤细胞等。

FUT7在肿瘤发生和发展中发挥着重要作用。研究表明,FUT7在膀胱尿路上皮癌(BLCA)中表达上调,且高表达的FUT7与患者的总生存期和疾病特异性生存率降低相关。下调FUT7可以抑制膀胱癌细胞增殖、迁移、侵袭和上皮-间质转化(EMT)等恶性生物学行为,而上调FUT7则表现出相反的效果。此外,FUT7的表达与免疫细胞浸润水平呈正相关,提示FUT7可能作为一种免疫治疗的靶点[1]。

在肺癌中,FUT7的DNA甲基化水平与肺癌的发生风险相关。研究表明,FUT7的七个CpG位点的甲基化水平在肺癌患者中显著低于正常对照,且FUT7的甲基化水平与肺癌的发生风险呈负相关。这表明FUT7的DNA甲基化可能作为一种血液标志物,用于评估肺癌的风险[2]。

FUT7还参与炎症反应和动脉粥样硬化的发生。研究表明,炎症因子IL-1β可以显著上调内皮细胞中FUT7的表达,而FUT7的过表达可以促进单核细胞与内皮细胞的粘附。此外,FUT7的过表达还与单核细胞与内皮细胞的粘附相关,提示FUT7在动脉粥样硬化的发生和发展中发挥重要作用[3,5]。

FUT7的突变也与多种疾病相关。研究发现,FUT7基因中存在一种错义突变(G329A; Arg110-Gln),导致FUT7酶活性丧失,与溃疡性结肠炎、糖尿病、骨质疏松、脊柱关节炎和干燥综合征等疾病相关[4,6]。此外,FUT7的基因突变还与遗传性多发性外生骨疣(HME)的发生相关,提示FUT7在骨骼发育中发挥重要作用[7]。

FUT7的表观遗传调控也是一个重要的研究领域。研究表明,FUT7的表达受到DNA甲基化和组蛋白修饰的调控。在免疫系统中,FUT7的表达受到DNA甲基化和组蛋白修饰的调控,影响免疫细胞的粘附和功能[8]。此外,FUT7的表达还受到转录因子和染色质重塑蛋白的调控,影响基因表达和生物学过程[9]。

综上所述,FUT7是一种重要的糖基转移酶,参与多种生物学过程,包括肿瘤发生、炎症反应和动脉粥样硬化等。FUT7的表达受到多种因素的调控,包括DNA甲基化、组蛋白修饰和转录因子等。FUT7的研究有助于深入理解糖基化在生物学功能和疾病发生中的作用,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Liu, Mulin, Zheng, Qin, Chen, Siyi, Liu, Jiwei, Li, Shijun. 2021. FUT7 Promotes the Epithelial-Mesenchymal Transition and Immune Infiltration in Bladder Urothelial Carcinoma. In Journal of inflammation research, 14, 1069-1084. doi:10.2147/JIR.S296597. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33790621/
2. Fang, Yifei, Qu, Yunhui, Ji, Longtao, Dai, Liping, Ouyang, Songyun. 2022. Novel blood-based FUT7 DNA methylation is associated with lung cancer: especially for lung squamous cell carcinoma. In Clinical epigenetics, 14, 167. doi:10.1186/s13148-022-01389-2. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36463240/
3. Zhang, Jun, Ju, Nana, Yang, Xi, Chen, Linmu, Yu, Chao. 2017. The α1,3-fucosyltransferase FUT7 regulates IL-1β-induced monocyte-endothelial adhesion via fucosylation of endomucin. In Life sciences, 192, 231-237. doi:10.1016/j.lfs.2017.11.017. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29138114/
4. Bengtson, P, Larson, C, Lundblad, A, Larson, G, Påhlsson, P. 2001. Identification of a missense mutation (G329A;Arg(110)--> GLN) in the human FUT7 gene. In The Journal of biological chemistry, 276, 31575-82. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11404359/
5. Wu, Chia-Hsien, Inoue, Tsuyoshi, Nakamura, Yasuna, Nangaku, Masaomi, Inagi, Reiko. 2021. Activation of α7 nicotinic acetylcholine receptors attenuates monocyte-endothelial adhesion through FUT7 inhibition. In Biochemical and biophysical research communications, 590, 89-96. doi:10.1016/j.bbrc.2021.12.094. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34973535/
6. Bengtson, Per, Lundblad, Arne, Larson, Göran, Påhlsson, Peter. . Polymorphonuclear leukocytes from individuals carrying the G329A mutation in the alpha 1,3-fucosyltransferase VII gene (FUT7) roll on E- and P-selectins. In Journal of immunology (Baltimore, Md. : 1950), 169, 3940-6. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/12244194/
7. Peng, Wan, Li, Gao-Fei, Lin, Guo-Wang, Xie, Xian-Biao, Bei, Jin-Xin. 2024. Identification of novel germline mutations in FUT7 and EXT1 linked with hereditary multiple exostoses. In Oncogene, 44, 835-848. doi:10.1038/s41388-024-03254-3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39690272/
8. Indellicato, Rossella, Trinchera, Marco. . Epigenetic Regulation of Glycosylation. In Advances in experimental medicine and biology, 1325, 173-186. doi:10.1007/978-3-030-70115-4_8. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34495535/
9. Ebel, Mark E, Kansas, Geoffrey S. 2014. Defining the functional boundaries of the murine α1,3-fucosyltransferase Fut7 reveals a remarkably compact locus. In The Journal of biological chemistry, 289, 6341-6349. doi:10.1074/jbc.M113.511790. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24459148/