Aqp6-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Aqp6-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-01273

品系全称

C57BL/6JCya-Aqp6em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-11831-Aqp6-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Aqp6-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-01273) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
aquaporin 6
基因别称
-
染色体号
Chr 15 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_175087.5 | Ensembl: ENSMUST00000023754
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 1~3
敲除长度
~1902 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
AQP6,也称为水通道蛋白6,是一种位于细胞膜上的蛋白质,主要在哺乳动物的肾脏中表达。AQP6属于水通道蛋白家族,与其他成员如AQP1、AQP2和AQP4等具有高度序列同源性。然而,AQP6在功能上与其他水通道蛋白有所不同,它主要参与阴离子转运,而非水分子的转运。

在肾脏中,AQP6主要在集合管的上皮细胞中表达,尤其是酸分泌型A型细胞。这些细胞负责调节体内的酸碱平衡,AQP6在其中的作用是通过转运阴离子来调节细胞内外的离子平衡。此外,AQP6的表达还受到pH值的调节,当细胞外环境的pH值下降时,AQP6的阴离子转运能力会增加,从而帮助细胞维持酸碱平衡[5]。

除了肾脏,AQP6还在其他组织中表达,例如大脑和唾液腺。在大脑中,AQP6主要在神经胶质细胞中表达,这些细胞负责调节细胞外空间的渗透压和离子浓度。在唾液腺中,AQP6主要在腺泡细胞中表达,这些细胞负责产生和分泌唾液。在这些组织中,AQP6可能参与调节细胞内外的水分和离子平衡,以维持正常的生理功能[2]。

研究发现,AQP6的表达受到多种因素的调节,包括激素、细胞因子和pH值等。例如,血管加压素可以促进AQP2的表达和转运,从而增加集合管上皮细胞的渗透性,帮助肾脏浓缩尿液。而在酸性环境中,AQP6的阴离子转运能力会增加,从而帮助细胞维持酸碱平衡[5]。

AQP6的研究对于理解肾脏和神经系统的生理功能和病理过程具有重要意义。例如,在肾脏疾病中,AQP6的表达和功能可能会受到影响,从而影响肾脏对水分和离子的调节。在神经系统中,AQP6可能参与调节神经胶质细胞的渗透压和离子浓度,从而影响神经细胞的正常功能。因此,研究AQP6的表达和功能有助于深入理解肾脏和神经系统的生理功能和病理过程,为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略[1,2,3,4,5,6,7,8]。

综上所述,AQP6是一种重要的水通道蛋白,主要在哺乳动物的肾脏中表达。AQP6在功能上与其他水通道蛋白有所不同,它主要参与阴离子转运,而非水分子的转运。AQP6的研究对于理解肾脏和神经系统的生理功能和病理过程具有重要意义,为相关疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。

参考文献:
1. Xu, Mengmeng, Xiao, Ming, Li, Shao, Yang, Baoxue. . Aquaporins in Nervous System. In Advances in experimental medicine and biology, 969, 81-103. doi:10.1007/978-94-024-1057-0_5. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/28258567/
2. Matsuki-Fukushima, Miwako, Hashimoto, Sadamitsu, Shimono, Masaki, Fujita-Yoshigaki, Junko, Sugiya, Hiroshi. 2008. Presence and localization of aquaporin-6 in rat parotid acinar cells. In Cell and tissue research, 332, 73-80. doi:10.1007/s00441-007-0558-4. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18188600/
3. Ohshiro, K, Yaoita, E, Yoshida, Y, Kovalenko, P, Yamamoto, T. . Expression and immunolocalization of AQP6 in intercalated cells of the rat kidney collecting duct. In Archives of histology and cytology, 64, 329-38. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/11575429/
4. Yang, Yimu, Nishimura, Hiroko, Yang, Yimu. 2021. Bird aquaporins: Molecular machinery for urine concentration. In Biochimica et biophysica acta. Biomembranes, 1863, 183688. doi:10.1016/j.bbamem.2021.183688. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34242632/
5. Yasui, Masato. . pH regulated anion permeability of aquaporin-6. In Handbook of experimental pharmacology, , 299-308. doi:10.1007/978-3-540-79885-9_15. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/19096784/
6. Petano-Duque, Julieth M, Castro-Vargas, Rafael E, Cruz-Mendez, Juan S, Otero-Arroyo, Rafael J, Rondón-Barragán, Iang S. 2022. Gene Expression of Aquaporins (AQPs) in Cumulus Oocytes Complex and Embryo of Cattle. In Animals : an open access journal from MDPI, 13, . doi:10.3390/ani13010098. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36611707/
7. Iandiev, Ianors, Dukic-Stefanovic, Sladjana, Hollborn, Margrit, Bringmann, Andreas, Kohen, Leon. 2010. Immunolocalization of aquaporin-6 in the rat retina. In Neuroscience letters, 490, 130-4. doi:10.1016/j.neulet.2010.12.042. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/21185908/
8. Holmes, Ross P. 2012. The role of renal water channels in health and disease. In Molecular aspects of medicine, 33, 547-52. doi:10.1016/j.mam.2012.01.001. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22252122/