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C57BL/6NCya-Fcnaem1/Cya 基因敲除小鼠
复苏/繁育服务
产品名称:
Fcna-KO
产品编号:
S-KO-02026
品系背景:
C57BL/6NCya
小鼠资源库
* 使用本品系发表的文献需注明:Fcna-KO mice (Strain S-KO-02026) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
基本信息
品系名称
C57BL/6NCya-Fcnaem1/Cya
品系编号
KOCMP-14133-Fcna-B6N-VA
产品编号
S-KO-02026
基因名
Fcna
品系背景
C57BL/6NCya
基因别称
Fcn1
NCBI号
修饰方式
全身性基因敲除
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
小鼠表型
MGI:1340905 Mice homozygous for a knock-out allele exhibit normal collagen antibody-induced arthritis.
质控标准
精子检测
① 冷冻前验证精子活力观察
② 冷冻验证每批次进行复苏验证
品系状态
活体
环境标准
SPF
供应地区
中国
品系详情
Fcna位于小鼠的2号染色体,采用基因编辑技术,通过应用高通量电转受精卵方式,获得Fcna基因敲除小鼠,性成熟后取精子冻存。
Fcna-KO小鼠模型由赛业生物(Cyagen)采用基因编辑技术构建。Fcna基因位于小鼠2号染色体上,由10个外显子组成,其中ATG起始密码子在1号外显子,TAA终止密码子在10号外显子。敲除区域(KO区域)位于5至7号外显子,包含200个碱基对的编码序列。删除该区域会导致小鼠Fcna基因功能的丧失。Fcna-KO小鼠模型的构建过程包括将核糖核蛋白(RNP)和靶向载体共同注入受精卵。随后,对出生的小鼠进行PCR和测序分析进行基因型鉴定。Fcna-KO小鼠模型可用于研究Fcna基因在小鼠体内的功能,例如,携带敲除等位基因的小鼠表现出正常胶原抗体诱导的关节炎。
基因研究概述
FCNA是一种重要的基因,编码一种称为Ficolin-A的蛋白质。Ficolin是一类模式识别受体,属于凝集素家族,主要在肝脏中产生。它们在先天免疫系统中发挥着重要作用,参与识别和结合微生物病原体,从而激活补体系统,增强机体对病原体的防御能力。Ficolin-A作为其中的一种,具有独特的生物学功能和结构特征。
Ficolin-A的结构特征包括一个胶原样区域和一个糖识别域(CRD)。胶原样区域与Ficolin-B具有高度相似性,而CRD则负责与微生物病原体结合。Ficolin-A的基因中存在单核苷酸多态性(SNP),这些SNP可能会影响其功能,例如与微生物配体的结合亲和力和结合位点的分布。这些SNP可能与不同品系小鼠对各种传染性微生物的易感性差异有关[1]。
Ficolin-A在病毒感染中发挥着重要作用。研究表明,Ficolin-A可以结合流感病毒的糖蛋白血凝素(HA)和神经氨酸酶(NA),并通过激活凝集素途径抑制流感病毒的感染[3]。此外,Ficolin-A还可以与多种微生物病原体结合,如细菌和真菌,从而激活补体系统,增强机体对病原体的防御能力[3]。
除了在免疫系统中发挥作用,Ficolin-A还与癌症的发生和发展有关。有研究表明,Ficolin-A的表达与某些癌症的发生和发展有关,例如结直肠癌和乳腺癌。Ficolin-A可能通过激活补体系统促进肿瘤细胞的凋亡和抑制肿瘤的生长[1]。
Ficolin-A的基因FCNA在进化过程中受到平衡选择的影响。这表明Ficolin-A可能具有多种功能,并且这些功能在不同环境下发挥着重要的作用。平衡选择可能有助于维持Ficolin-A基因的多样性,从而使其能够更好地适应不同的环境和病原体[2]。
综上所述,FCNA编码的Ficolin-A是一种重要的先天免疫分子,参与识别和结合微生物病原体,激活补体系统,增强机体对病原体的防御能力。Ficolin-A还与癌症的发生和发展有关,并受到平衡选择的影响。Ficolin-A的研究有助于深入理解先天免疫系统的生物学功能和疾病发生机制,为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。
参考文献:
1. Phaneuf, L R, Lillie, B N, Hayes, M A, Turner, P V. . Single nucleotide polymorphisms in mannan-binding lectins and ficolins in various strains of mice. In International journal of immunogenetics, 34, 259-67. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17627761/
2. Nandakumar, Mridula, Lundberg, Max, Carlsson, Fredric, Råberg, Lars. 2023. Balancing selection on the complement system of a wild rodent. In BMC ecology and evolution, 23, 21. doi:10.1186/s12862-023-02122-0. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37231383/
3. Pan, Qin, Chen, Haidan, Wang, Feng, Fujita, Teizo, Zhang, Xiao-Lian. 2012. L-ficolin binds to the glycoproteins hemagglutinin and neuraminidase and inhibits influenza A virus infection both in vitro and in vivo. In Journal of innate immunity, 4, 312-24. doi:10.1159/000335670. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/22399010/