智鼠故事 
C57BL/6JCya-Prmt3em1flox/Cya 条件性基因敲除小鼠
复苏/繁育服务
产品名称：
Prmt3-flox
产品编号：
S-CKO-15291
品系背景：
C57BL/6JCya
* 使用本品系发表的文献需注明：Prmt3-flox mice (Strain S-CKO-15291) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
只
基本信息
品系名称
C57BL/6JCya-Prmt3em1flox/Cya
品系编号
CKOCMP-71974-Prmt3-B6J-VA
产品编号
S-CKO-15291
基因名
Prmt3
品系背景
C57BL/6JCya
基因别称
Hrmt1l3；2010005E20Rik；2410018A17Rik
NCBI号
修饰方式
条件性基因敲除
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成，建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献，以获取最准确的表型信息。
小鼠表型
MGI:1919224 Mice homozygous for a hypomorphic gene trap allele exhibit a reduced embryonic size but survive birth and attain a normal size in adulthood.
质控标准
精子检测
① 冷冻前验证精子活力观察
② 冷冻验证每批次进行复苏验证
品系状态
活体
环境标准
SPF
供应地区
中国
品系详情
Prmt3位于小鼠的7号染色体，采用基因编辑技术，通过高通量电转受精卵方式，获得Prmt3基因条件性敲除小鼠，性成熟后取精子冻存。
Prmt3-flox小鼠模型是由赛业生物（Cyagen）采用基因编辑技术构建的条件性敲除小鼠。Prmt3基因位于小鼠7号染色体上，由16个外显子组成，其中ATG起始密码子在1号外显子，TGA终止密码子在11号外显子。条件性敲除区域（cKO区域）位于3号外显子至4号外显子之间，包含133个碱基对的编码序列。删除该区域会导致小鼠Prmt3基因功能的丧失。此外，敲除3号外显子至4号外显子会导致基因移码，并覆盖8.4%的编码区域。对于携带敲除等位基因的小鼠，其胚胎大小会减小，但出生后能够存活并达到成年鼠的正常大小。Prmt3-flox小鼠模型的构建过程包括将核糖核蛋白（RNP）和靶向载体共同注入受精卵。随后，对出生的小鼠进行PCR和测序分析进行基因型鉴定。该模型可用于研究Prmt3基因在小鼠体内的功能。
基因研究概述
PRMT3，即蛋白质精氨酸甲基转移酶3，是一种重要的蛋白质精氨酸甲基转移酶，属于PRMT家族。PRMTs通过在蛋白质的精氨酸残基上引入甲基化修饰来调节蛋白质的功能。PRMT3在多种生物学过程中发挥作用，包括细胞分化、发育、代谢和疾病发生。
PRMT3在多种癌症中发挥重要作用，包括胶质母细胞瘤、结直肠癌和急性白血病。在胶质母细胞瘤中，PRMT3的表达水平与患者的生存率呈负相关。PRMT3通过增强HIF1A和糖酵解代谢途径来促进胶质母细胞瘤的进展[1]。在结直肠癌中，PRMT3的表达水平与肿瘤的增殖、迁移和侵袭能力呈正相关。PRMT3通过稳定c-MYC来促进结直肠癌的发生[7]。在急性白血病中，PRMT3的降解可以抑制白血病细胞的生长[4]。
PRMT3还参与调节其他生物学过程，如基因表达和代谢重编程。PRMT3与ALDH1A1相互作用，并通过抑制视黄酸信号通路来调节基因表达[2]。PRMT3还通过增强H4R3me2a的甲基化水平来促进人骨髓间充质干细胞（MSCs）的成骨分化[5]。此外，PRMT3通过直接与LXRα相互作用来调节肝脏脂肪生成[6]。
PRMT3在早期胚胎发育中也发挥重要作用。PRMT3的表达水平在发育停滞的胚胎中显著降低。重新表达PRMT3可以部分挽救发育停滞的胚胎，使其发育成桑椹胚或囊胚[3]。
综上所述，PRMT3是一种重要的蛋白质精氨酸甲基转移酶，参与调节多种生物学过程，包括细胞分化、发育、代谢和疾病发生。PRMT3在多种癌症中发挥重要作用，包括胶质母细胞瘤、结直肠癌和急性白血病。PRMT3还参与调节其他生物学过程，如基因表达和代谢重编程。PRMT3的研究有助于深入理解蛋白质甲基化修饰的生物学功能和疾病发生机制，为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。
参考文献：
1. Liao, Yunfei, Luo, Zaili, Lin, Yifeng, Zhou, Wenhao, Lu, Q Richard. 2022. PRMT3 drives glioblastoma progression by enhancing HIF1A and glycolytic metabolism. In Cell death & disease, 13, 943. doi:10.1038/s41419-022-05389-1. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/36351894/
2. Verma, Mamta, Khan, Mohd Imran K, Kadumuri, Rajashekar Varma, Chavali, Sreenivas, Dhayalan, Arunkumar. 2021. PRMT3 interacts with ALDH1A1 and regulates gene-expression by inhibiting retinoic acid signaling. In Communications biology, 4, 109. doi:10.1038/s42003-020-01644-3. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33495566/
3. Zhang, Wuwen, Li, Shifeng, Li, Kai, Wu, Yuanyuan, Yan, Hua. 2025. PRMT3 gene expression and methylation levels in arrested embryos: Implications for developmental arrest defects. In Developmental biology, 520, 264-271. doi:10.1016/j.ydbio.2025.01.018. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39892499/
4. Zou, Wanyi, Li, Mengna, Wan, Shili, Li, Jia, Zhou, Bing. 2024. Discovery of PRMT3 Degrader for the Treatment of Acute Leukemia. In Advanced science (Weinheim, Baden-Wurttemberg, Germany), 11, e2405963. doi:10.1002/advs.202405963. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/39120042/
5. Min, Zhang, Xiaomeng, Liu, Zheng, Li, Ping, Zhang, Yongsheng, Zhou. 2019. Asymmetrical methyltransferase PRMT3 regulates human mesenchymal stem cell osteogenesis via miR-3648. In Cell death & disease, 10, 581. doi:10.1038/s41419-019-1815-7. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31378783/
6. Kim, Dong-il, Park, Min-jung, Lim, Seul-ki, Lim, Jae-hyang, Park, Soo-hyun. 2014. PRMT3 regulates hepatic lipogenesis through direct interaction with LXRα. In Diabetes, 64, 60-71. doi:10.2337/db13-1394. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/25187371/
7. Hu, Yongbo, Su, Yu, He, Yiming, Liu, Wei, Xiao, Bin. 2021. Arginine methyltransferase PRMT3 promote tumorigenesis through regulating c-MYC stabilization in colorectal cancer. In Gene, 791, 145718. doi:10.1016/j.gene.2021.145718. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33991650/
