Pld2-flox 基因敲除小鼠

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产品名称

Pld2-flox 基因敲除小鼠

产品编号

S-CKO-04341

品系全称

C57BL/6JCya-Pld2em1flox/Cya

品系背景

C57BL/6JCya

品系编号

CKOCMP-18806-Pld2-B6J-VA

品系状态

使用本品系发表的文献需注明: Pld2-flox 基因敲除小鼠 mice (Strain S-CKO-04341) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
cKO小鼠库模型

基本信息

基因研究概述

质控标准

基因
基因全称
phospholipase D2
基因别称
PLD1C
染色体号
Chr 11 (Mouse)
转录本 ID
NCBI: NM_001302475.1 | Ensembl: ENSMUST00000108557
修饰方式
条件性基因敲除
靶向范围
Exon 16~23
敲除长度
~2518 bp
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成,建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献,以获取最准确的表型信息。
表型提示
MGI:892877Mice homozygous for a knock-out fail to exhibit Abeta42 suppression of LTP and show altered brain phosphatidic acid levels. Mice homozygous for a different knock-out allele show normal platelet function, hemostasis and thrombus formation.
Pld2,也称为磷脂酶D2,是一种重要的酶,在多种生物学过程中发挥作用。Pld2属于磷脂酶D家族,该家族在细胞内广泛存在,负责将磷脂酰胆碱水解成磷脂酸和胆碱。Pld2的表达和活性受多种因素的影响,包括细胞内信号通路、转录因子和蛋白激酶等。Pld2在细胞生长、形态和分泌等方面发挥着重要作用,其异常表达和活性与多种疾病的发生发展密切相关。

Pld2在癌症中发挥着重要的作用。研究表明,Pld2在卵巢癌、口腔癌、结直肠癌和尤文肉瘤等多种癌症中表达异常。在卵巢癌中,缺氧条件下,Pld2的表达上调,并通过转录激活HIF-1α等转录因子促进癌症干细胞的形成和化疗耐药性[1]。在口腔癌中,Pld2的表达上调,并与MMP-9等基因的表达相关,参与肿瘤的侵袭和转移[4]。在结直肠癌中,Pld2的表达下调,并促进上皮-间质转化(EMT)的发生,进而促进肿瘤的侵袭和转移[5]。在尤文肉瘤中,EWS/Fli-1等融合蛋白通过结合Pld2的启动子区域,促进Pld2的表达,进而促进肿瘤细胞的增殖[6]。

除了在癌症中发挥作用外,Pld2还与肥胖和糖尿病的发生发展相关。研究表明,Pld2在脂肪细胞中发挥着重要的调节作用,其表达和活性与脂肪细胞的分化、代谢和功能密切相关。Pld2的表达下调,可以改善脂肪细胞的线粒体质量和数量,进而增强适应性产热,抵抗高脂饮食诱导的肥胖、葡萄糖不耐受和胰岛素抵抗[2]。

Pld2还参与炎症反应的调节。研究表明,Pld2在银屑病的发生发展中发挥着重要的作用。Pld2的表达上调,可以促进银屑病样炎症的发生,并增加巨噬细胞的浸润和炎症因子的产生[3]。

综上所述,Pld2是一种重要的酶,在多种生物学过程中发挥着重要的作用。Pld2的表达和活性异常与多种疾病的发生发展密切相关,包括癌症、肥胖、糖尿病和炎症等。因此,Pld2有望成为治疗这些疾病的新靶点。

参考文献:
1. Muñoz-Galván, Sandra, Verdugo-Sivianes, Eva M, Santos-Pereira, José M, Estevez-García, Purificación, Carnero, Amancio. 2024. Essential role of PLD2 in hypoxia-induced stemness and therapy resistance in ovarian tumors. In Journal of experimental & clinical cancer research : CR, 43, 57. doi:10.1186/s13046-024-02988-y. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38403587/
2. Kim, Hyung Sik, Park, Min Young, Yun, Nam Joo, Koh, Ara, Bae, Yoe-Sik. 2021. Targeting PLD2 in adipocytes augments adaptive thermogenesis by improving mitochondrial quality and quantity in mice. In The Journal of experimental medicine, 219, . doi:10.1084/jem.20211523. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34940790/
3. Su, Zhi, Slivka, Peter, Paulsboe, Stephanie, Honore, Prisca, Goedken, Eric R. 2023. Importance of PLD2 in an IL-23 driven psoriasiform dermatitis model and potential link to human psoriasis. In The Journal of dermatology, 50, 1321-1329. doi:10.1111/1346-8138.16899. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/37455419/
4. Li, Huai-Qi, Ye, Jin-Hai, Ding, Xu, Wu, He-Ming. . [Effect of mi-138 targeting PLD2 gene on proliferation and migration of oral cancer cells]. In Shanghai kou qiang yi xue = Shanghai journal of stomatology, 29, 25-30. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32524116/
5. Liu, Xuan, Shen, Lei, Wang, Haiyu. 2024. Decreased Expression of PLD2 Promotes EMT in Colorectal Cancer Invasion and Metastasis. In Journal of Cancer, 15, 2981-2993. doi:10.7150/jca.89970. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/38706911/
6. Kikuchi, R, Murakami, M, Sobue, S, Nozawa, Y, Murate, T. 2006. Ewing's sarcoma fusion protein, EWS/Fli-1 and Fli-1 protein induce PLD2 but not PLD1 gene expression by binding to an ETS domain of 5' promoter. In Oncogene, 26, 1802-10. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16964281/