智鼠故事 
C57BL/6JCya-Ridaem1flox/Cya 条件性基因敲除小鼠
复苏/繁育服务
产品名称：
Rida-flox
产品编号：
S-CKO-02978
品系背景：
C57BL/6JCya
* 使用本品系发表的文献需注明：Rida-flox mice (Strain S-CKO-02978) were purchased from Cyagen.
交付类型
周龄
性别
基因型
数量
只
基本信息
品系名称
C57BL/6JCya-Ridaem1flox/Cya
品系编号
CKOCMP-15473-Rida-B6J-VA
产品编号
S-CKO-02978
基因名
Rida
品系背景
C57BL/6JCya
基因别称
HR12；HRP12；Hrsp12
NCBI号
修饰方式
条件性基因敲除
品系说明
该品系是基于策略设计时的数据库信息制作而成，建议您在购买前查询最新的数据库和相关文献，以获取最准确的表型信息。
小鼠表型
质控标准
精子检测
① 冷冻前验证精子活力观察
② 冷冻验证每批次进行复苏验证
品系状态
活体
环境标准
SPF
供应地区
中国
品系详情
Rida位于小鼠的15号染色体，采用基因编辑技术，通过高通量电转受精卵方式，获得Rida基因条件性敲除小鼠，性成熟后取精子冻存。
Rida-flox小鼠模型是由赛业生物（Cyagen）采用基因编辑技术构建的条件性敲除小鼠。Rida基因位于小鼠15号染色体上，由6个外显子组成，其中ATG起始密码子在1号外显子，TGA终止密码子在6号外显子。条件性敲除区域（cKO区域）位于2号外显子，包含106个碱基对的编码序列。删除该区域会导致小鼠Rida基因功能的丧失。
Rida-flox小鼠模型的构建过程包括将核糖核蛋白（RNP）和靶向载体共同注入受精卵。随后，对出生的小鼠进行PCR和测序分析进行基因型鉴定。此外，5'-loxP位点的插入位于第一号内含子，大小为6373 bp，而3'-loxP位点的插入位于第二号内含子，大小为777 bp。有效的条件性敲除区域（cKO区域）大小约为1.1 kb。
Rida-flox小鼠模型可用于研究Rida基因在小鼠体内的功能。
基因研究概述
基因Rida是编码PrP（Prion Protein）蛋白的基因，其突变与多种疾病相关，包括羊瘙痒症（Scrapie）、克雅氏症（Creutzfeldt-Jakob disease, CJD）、格斯特曼-施特拉乌斯勒-谢因克症（Gerstmann-Straussler-Scheinker disease, GSS）和致死性家族失眠症（Fatal familial insomnia, FFI）等。PrP蛋白的正常形式为PrPC，其在细胞中发挥功能，但突变或异常折叠后形成的PrPSc则与疾病的发生和发展密切相关。
羊瘙痒症是一种影响羊群的传染性海绵状脑病，其发病与PrP基因的多态性和突变密切相关[1]。研究表明，不同PrP蛋白分子的结构差异及其转化为PrPSc的能力，是理解羊瘙痒症发生的关键[1]。人类克雅氏症和其他遗传性神经退行性疾病的发生也与PrP基因的突变有关[2]。这些疾病中，正常的细胞PrP（PrPC）转化为异常的PrPSc，导致神经系统的损伤和功能障碍[2]。
PrPSc的形成是一个复杂的生物化学过程，涉及PrPC的构象变化，从α螺旋结构转变为β折叠结构[4]。这种转变导致PrPSc形成淀粉样纤维，并最终导致神经元的损伤和死亡[4]。此外，PrPSc的形成还与神经炎症的发生有关[3]。
在动物中，羊瘙痒症是最早被发现的传染性海绵状脑病，其病变特征包括海绵状变性、神经元丧失、胶质细胞增生和PrPSc的积累[3]。研究发现，羊瘙痒症的发生和传播与PrP基因的特定等位基因有关[1]。通过基因型筛选和选择性育种，可以有效控制羊瘙痒症的流行[5]。
PrP基因的突变和PrPSc的形成机制仍然是研究的热点。进一步研究PrP基因的功能和PrPSc的形成机制，有助于深入理解神经退行性疾病的发病机制，并为疾病的治疗和预防提供新的思路和策略。
参考文献：
1. Hunter, N. . Scrapie. In Molecular biotechnology, 9, 225-34. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9718582/
2. Prusiner, S B. . The prion diseases. In Brain pathology (Zurich, Switzerland), 8, 499-513. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/9669700/
3. Orge, Leonor, Lima, Carla, Machado, Carla, Sargo, Roberto, Pires, Maria Dos Anjos. 2021. Neuropathology of Animal Prion Diseases. In Biomolecules, 11, . doi:10.3390/biom11030466. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/33801117/
4. Ghetti, B, Piccardo, P, Frangione, B, Dlouhy, S R, Tagliavini, F. . Prion protein amyloidosis. In Brain pathology (Zurich, Switzerland), 6, 127-45. doi:. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/8737929/
5. Dawson, Michael, Moore, Richard C, Bishop, Stephen C. 2008. Progress and limits of PrP gene selection policy. In Veterinary research, 39, 25. doi:10.1051/vetres:2007064. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18258168/
